ЭтикетПриродаПсихологияИменаСтихиЗагадкиЁжефоткиЕщё ▾
РассказыБессмыслицыХозяюшкаЗдоровье

Белки

 ← Поделиться

В составе ныне живущих на Земле организмов содержится около тысячи миллиардов тонн белков. Отличаясь неисчерпаемым разнообразием структуры, которая в то же время строго специфична для каждого из них, белки создают вместе с нуклеиновыми кислотами материальную основу для существования всего богатства организмов окружающего нас мира. Белкам свойственна способность к внутримолекулярным взаимодействиям, поэтому так динамична структура и изменчива форма белковых молекул. Белки вступают во взаимодействие с самыми различными веществами. Объединяясь друг с другом или с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами (см. Углеводы) и липидами, они образуют рибосомы, митохондрии, лизосомы, мембраны эндоплазматической сети и другие субклеточные структуры, в которых благодаря пространственной организации белков и свойственной ряду из них ферментативной активности осуществляются многообразные процессы обмена веществ. Поэтому именно белки играют выдающуюся роль в явлениях жизни.

По своей химической природе белки являются гетерополимерами (от греческого слова heteros — другой, разный) протеиногенных аминокислот. Их молекулы имеют вид длинных цепей, которые состоят из аминокислот, соединенных пептидными (-CO-NH-) связями (см. Пептиды):

Первичная структура белка инсулина.Первичная структура белка инсулина. Оранжевым цветом показано положение дисульфидных мостиков (расшифровку трехбуквенных условных обозначений аминокислотных остатков см. в ст. «Аминокислоты»). На рисунке приведена первичная структура субъединицы молекулы инсулина с молекулярной массой 6000 дальтон. Шесть таких субъединиц, соединенных попарно, составляют полную молекулу инсулина (М = 36000 дальтон). И субъединицы, и полная молекула обладают биологической, т. е. гормональной, активностью.
Вторичная структура белков.Вторичная структура белков: а — модель и схема (справа) α-спирали; на модели пунктиром обозначены водородные связи между СО-и NH-группами, расположенными на соседних витках спирали; атомы водорода показаны в виде желтых шариков. На схеме α-спирали опущены все радикалы и показан ход хребта полипептидной цепи соответственно таковому в модели; шаг спирали (расстояние между витками) равен 0,54 нм, угол восхождения спирали составляет 26°, на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка, каждый из которых занимает по высоте 0,15 нм. В природных белках α-спираль является правозакрученной, плотно упакованной, так что все пространство внутри мыслимого цилиндра, в котором идет образование α-спирали, заполнено. Аминокислотные радикалы ® направлены всегда наружу и немного отклонены к началу полипептидной цепи. б — схема возникновения β-структуры; пунктиром обозначены водородные связи между СО- и NH-группами расположенных бок о бок полипептидных цепей. Водородные связи удерживают участки полипептидных цепей друг возле друга, в результате чего возникают слоистые β-структуры.
Миогемзригрин. Эрабутоксин. Флаводоксин.Примеры белков, построенных только из α-спиралей (миогемэритрин), только из β-структур (эрабутоксин) и из α-спиралей и β-структур одновременно (флаводоксин). Миогемзригрин — железосодержащий белок, связывающий молекулярный кислород (2 атома железа показаны кружками, расположеными между двойными α-спиралями). Эрабутоксин — белок, парализующий нервную систему, выделенный из яда морской змеи; β-структуры в нем показаны стрелками. Флаводоксин — α/β белок, выполняющий роль переносчиков атомов водорода.
Третичная структура молекулы миоглобина и рибонуклеазы.Третичная структура молекулы миоглобина и рибонуклеазы. а — молекула миоглобина (белка, переносящего кислород; М =17600 дальтон); показан ход хребта полипептидной цепи вместе с обрамляющими его радикалами аминокислот. Красным цветом показана группа гема, ответственная за связывание молекулярного кислорода. Миоглобин, выделенный из мышц кашалота, был первым белком, третичная структура которого выяснена. б — модель молекулы рибонуклеазы (фермента, ускоряющего реакцию гидролиза рибонуклеиновых кислот; М = 13600 дальтон); каждый шарик обозначает отдельный атом.
Четвертичная структура молекулы гемоглобина.Четвертичная структура молекулы гемоглобина — белка, переносящего кислород с током крови (М = 68000 дальтон), состоящего из 4 субъединиц (молекулярная масса каждой из субъединиц — 17000 дальтон). a — субъединица типа α, черная частично сплошная, частично пунктирная линия показывает ход хребта полипептидной цепи, составленной из 141 аминокислотного остатка; б — субъединица типа β, черная линия показывает ход хребта полипептидной цепи, составленной из 146 аминокислотных остатков; в — полная молекула гемоглобина, сложенная из двух субъединиц типа (зеленые), из двух субъединиц типа β (синие), расположенных по углам почти правильного тетраэдра; красные диски — группы гема, ответственные за связывание молекулярного кислорода; в полной молекуле гемоглобина две из них не видны.
↑ Наверх