ЭтикетПриродаПсихологияИменаСтихиЗагадкиЁжефоткиЕщё ▾
РассказыБессмыслицыХозяюшкаЗдоровье

Ферменты

 ← Поделиться

Ферменты (от латинского слова fermentum — закваска) — это белки, которые обладают каталитической активностью и характеризуются очень высокой специфичностью и эффективностью действия.

Все процессы в живом организме — дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие — осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Они во много миллионов раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается обмен веществ.

Под действием различных ферментов составные компоненты пищи: белки, жиры и углеводы — расщепляются до более простых соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному виду. Так, уже в ротовой полости под влиянием фермента амилазы сложный растительный углевод — крахмал расщепляется до простых сахаров, из которых в печени синтезируется несколько иной полисахарид — гликоген. Без амилазы расщепления крахмала вообще не происходит.

Нарушение деятельности ферментов ведет к возникновению тяжелых болезней или смерти. Так, наследственная аномалия умственного развития детей (галактоземия) связана с отсутствием в их организме одного из ферментов обмена углеводов, вследствие чего больные дети не могут усваивать молочный сахар.

Ферменты действуют в клетке по тем же законам, что и любые катализаторы. В отсутствие амилазы реакция между крахмалом и водой не происходит потому, что молекулы не обладают достаточной для этой цели энергией. Фермент ускоряет химический процесс, так как в его присутствии требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции.

Ферменты значительно эффективнее (в 104—109 раз) небиологических катализаторов. Так, единственная молекула фермента каталазы может расщепить за секунду до 10 тыс. молекул токсичной для клетки перекиси водорода (2Н2О2 → 2Н2О + О2), которая возникает при окислении в организме различных соединений.

Другая особенность ферментов — высокая специфичность их действия. Большинство ферментов действуют лишь на один или очень небольшое число «своих» природных соединений (субстратов). Так, фермент уреаза катализирует расщепление лишь одного вещества — мочевины (H2N — СО — NH2 + Н2О →2NH3 + СО2), не оказывая каталитического действия на родственно построенные соединения, например метилмочевину. Благодаря этому замечательному свойству ферментов в живых клетках множество реакций катализируется и регулируется независимо.

Присутствуя в клетках в ничтожно малых количествах, ферменты не «капризны»: они работают при обычной температуре и давлении и часто могут действовать как в слабокислой, так и в слабощелочной среде. Однако каждая ферментативная реакция наиболее быстро протекает при строго определенном (оптимальном) значении рН (показатель концентрации ионов водорода в среде).

По строению ферменты могут быть как простыми, так и сложными белками. Во втором случае в составе фермента кроме белковой части имеется добавочная группа небелковой природы — кофермент. Многие коферменты оказались витаминами или их производными. Белковая часть и небелковый компонент в отдельности лишены ферментативной активности, но, соединившись вместе, они приобретают характерные свойства фермента.

Ферментативную активность всегда определяет небольшая часть молекулы белка — активный центр, представляющий собой сочетание определенных аминокислотных остатков, строго ориентированных по отношению друг к другу. В настоящее время структура активных центров целого ряда ферментов расшифрована. Высокая специфичность действия ферментов связана с особенностями структуры их активных центров — она идеально соответствует строению субстрата (вещества, на которое действует фермент). Например, активный центр молекулы фермента лизоцима, который содержится в яичном белке, в слезах и в слизи из полости носа, имеет вид щели. По своим размерам и форме эта щель точно соответствует фрагменту молекулы сложного углевода бактериальной оболочки, которая расщепляется под действием этого фермента.

Модель третичной струи туры молекулы химотрипсиногена.Модель третичной струи туры молекулы химотрипсиногена (красным цветом показаны функциональные группы активного центра фермента).
Схема взаимодействия фермента с субстратом.Схема взаимодействия фермента с субстратом.
↑ Наверх